FAD-Synthetase

FAD-Synthetase
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 587 Aminosäuren
Kofaktor Magnesium
Isoformen 5
Bezeichner
Gen-Name FLAD1
Externe IDs
  • OMIM: 610595
  • UniProt Q8NFF5
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.7.7.2, Nukleotidyltransferase
Reaktionsart Übertragung eines Adenylylrests
Substrat FMN + ATP
Produkte FAD + PPi
Vorkommen
Homologie-Familie FAD-Synthetase
Übergeordnetes Taxon Bilateria

FAD-Synthetase (auch: FMN-Adenylyltransferase, Gen: FLAD1) ist das Enzym, das die Umwandlung von Flavinmononukleotid (FMN) in Flavinadenindinukleotid (FAD) katalysiert. Es ist daher unentbehrlich für die Verwertung von Riboflavin (Vitamin B2), da dieses nur als FAD Funktionen im Stoffwechsel ausübt. Die FAD-Synthetase kommt in den meisten Tieren (Bilateria) vor. Beim Menschen sind fünf Isoformen des Enzyms bekannt.[1]

Ein Überschuss an FAD hemmt die Synthetase (Substratüberschusshemmung).[2]

Katalysierte Reaktion

FMN + ATP   ⟶ {\displaystyle \longrightarrow }   FAD + PPi

Ein Adenylylrest wird von ATP auf FMN übertragen und es entsteht FAD und Diphosphat.

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Riboflavin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien
  • reactome.org: FMN is futher phosphorylated to FAD

Einzelnachweise

  1. ↑ UniProt Q8NFF5
  2. ↑ Helmut Heseker, Anna Stahl: Vitamin B2 (Riboflavin). (PDF) In: Ernährungs-Umschau. Oktober 2008, abgerufen am 23. Dezember 2022.