TERT

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
2BCK, 4B18, 4MNQ

Ідентифікатори

Символи

TERT, CMM9, DKCA2, DKCB4, EST2, PFBMFT1, TCS1, TP2, TRT, hEST2, hTRT, telomerase reverse transcriptase, HTERT

Зовнішні ІД

OMIM: 187270 MGI: 1202709 HomoloGene: 31141 GeneCards: TERT

Пов'язані генетичні захворювання

рак молочної залози, interstitial lung disease, adenocarcinoma of the lung, рак простати, рак легень, testicular germ cell tumor, idiopathic pulmonary fibrosis, гліома, pulmonary fibrosis and/or bone marrow failure, Telomere-related, 1, Hoyeraal-Hreidarsson syndrome^[1]

Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity • DNA binding • nucleotidyltransferase activity • telomeric DNA binding • tRNA binding • зв'язування з іоном металу • RNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity • telomerase RNA reverse transcriptase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • transcription coactivator binding • telomerase RNA binding • telomerase activity • protein homodimerization activity • chaperone binding • template-free RNA nucleotidyltransferase • RNA binding • protein C-terminus binding • protein N-terminus binding • identical protein binding • зворотна транскриптаза • RNA-directed DNA polymerase activity
Клітинна компонента	• цитоплазма • PML body • nuclear telomere cap complex • RNA-directed RNA polymerase complex • нуклеоплазма • хромосома • теломера • telomerase catalytic core complex • ядерце • мітохондрія • TERT-RMRP complex • mitochondrial nucleoid • клітинне ядро • клітинна мембрана • telomerase holoenzyme complex • гіалоплазма • nuclear speck
Біологічний процес	• positive regulation of protein localization to nucleolus • telomere maintenance via telomerase • DNA biosynthetic process • regulation of protein stability • replicative senescence • RNA-dependent DNA biosynthetic process • mitochondrion organization • negative regulation of gene expression • transcription, RNA-templated • positive regulation of Wnt signaling pathway • GO:0070919 production of siRNA involved in RNA interference • positive regulation of nitric-oxide synthase activity • establishment of protein localization to telomere • negative regulation of production of siRNA involved in RNA interference • DNA strand elongation • positive regulation of protein binding • negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand • telomere maintenance • GO:0062103 RNA biosynthetic process • positive regulation of pri-miRNA transcription by RNA polymerase II • negative regulation of cellular senescence • response to cadmium ion • positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle • beta-catenin-TCF complex assembly • negative regulation of apoptotic process • positive regulation of glucose import • positive regulation of angiogenesis • positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration • negative regulation of glial cell proliferation • positive regulation of transdifferentiation • cellular response to hypoxia • positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation • negative regulation of endothelial cell apoptotic process • GO:1904089 negative regulation of neuron apoptotic process • positive regulation of hair cycle • positive regulation of stem cell proliferation
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


7015


21752

Ensembl


ENSG00000164362


ENSMUSG00000021611

UniProt


O14746


O70372

RefSeq (мРНК)


NM_001193376 NM_198253 NM_198254 NM_198255


NM_009354 NM_001362387 NM_001362388

RefSeq (білок)


NP_001180305 NP_937983


NP_033380 NP_001349316 NP_001349317

Локус (UCSC)

Хр. 5: 1.25 – 1.3 Mb

Хр. 13: 73.78 – 73.8 Mb

PubMed search

^[2]

^[3]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

TERT (англ. Telomerase reverse transcriptase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 132 амінокислот, а молекулярна маса — 126 997^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MPRAPRCRAV	RSLLRSHYRE	VLPLATFVRR	LGPQGWRLVQ	RGDPAAFRAL
VAQCLVCVPW	DARPPPAAPS	FRQVSCLKEL	VARVLQRLCE	RGAKNVLAFG
FALLDGARGG	PPEAFTTSVR	SYLPNTVTDA	LRGSGAWGLL	LRRVGDDVLV
HLLARCALFV	LVAPSCAYQV	CGPPLYQLGA	ATQARPPPHA	SGPRRRLGCE
RAWNHSVREA	GVPLGLPAPG	ARRRGGSASR	SLPLPKRPRR	GAAPEPERTP
VGQGSWAHPG	RTRGPSDRGF	CVVSPARPAE	EATSLEGALS	GTRHSHPSVG
RQHHAGPPST	SRPPRPWDTP	CPPVYAETKH	FLYSSGDKEQ	LRPSFLLSSL
RPSLTGARRL	VETIFLGSRP	WMPGTPRRLP	RLPQRYWQMR	PLFLELLGNH
AQCPYGVLLK	THCPLRAAVT	PAAGVCAREK	PQGSVAAPEE	EDTDPRRLVQ
LLRQHSSPWQ	VYGFVRACLR	RLVPPGLWGS	RHNERRFLRN	TKKFISLGKH
AKLSLQELTW	KMSVRDCAWL	RRSPGVGCVP	AAEHRLREEI	LAKFLHWLMS
VYVVELLRSF	FYVTETTFQK	NRLFFYRKSV	WSKLQSIGIR	QHLKRVQLRE
LSEAEVRQHR	EARPALLTSR	LRFIPKPDGL	RPIVNMDYVV	GARTFRREKR
AERLTSRVKA	LFSVLNYERA	RRPGLLGASV	LGLDDIHRAW	RTFVLRVRAQ
DPPPELYFVK	VDVTGAYDTI	PQDRLTEVIA	SIIKPQNTYC	VRRYAVVQKA
AHGHVRKAFK	SHVSTLTDLQ	PYMRQFVAHL	QETSPLRDAV	VIEQSSSLNE
ASSGLFDVFL	RFMCHHAVRI	RGKSYVQCQG	IPQGSILSTL	LCSLCYGDME
NKLFAGIRRD	GLLLRLVDDF	LLVTPHLTHA	KTFLRTLVRG	VPEYGCVVNL
RKTVVNFPVE	DEALGGTAFV	QMPAHGLFPW	CGLLLDTRTL	EVQSDYSSYA
RTSIRASLTF	NRGFKAGRNM	RRKLFGVLRL	KCHSLFLDLQ	VNSLQTVCTN
IYKILLLQAY	RFHACVLQLP	FHQQVWKNPT	FFLRVISDTA	SLCYSILKAK
NAGMSLGAKG	AAGPLPSEAV	QWLCHQAFLL	KLTRHRVTYV	PLLGSLRTAQ
TQLSRKLPGT	TLTALEAAAN	PALPSDFKTI	LD

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, рибонуклеопротеїнів, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як поліморфізм, альтернативний сплайсинг.

Є разом з DKC1 однією з субодиниць теломерази.

Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, ДНК, іоном магнію. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, хромосомах.

Література

Wick M., Zubov D., Hagen G. (1999). Genomic organization and promoter characterization of the gene encoding the human telomerase reverse transcriptase (hTERT). Gene. 232: 97—106. PMID 10333526 DOI:10.1016/S0378-1119(99)00108-0
Weng N.P., Levine B.L., June C.H., Hodes R.J. (1996). Regulated expression of telomerase activity in human T lymphocyte development and activation. J. Exp. Med. 183: 2471—2479. PMID 8676067 DOI:10.1084/jem.183.6.2471
Beattie T.L., Zhou W., Robinson M.O., Harrington L. (1998). Reconstitution of human telomerase activity in vitro. Curr. Biol. 8: 177—180. PMID 9443919 DOI:10.1016/S0960-9822(98)70067-3
Beattie T.L., Zhou W., Robinson M.O., Harrington L. (2000). Polymerization defects within human telomerase are distinct from telomerase RNA and TEP1 binding. Mol. Biol. Cell. 11: 3329—3340. PMID 11029039 DOI:10.1091/mbc.11.10.3329
Forsythe H.L., Jarvis J.L., Turner J.W., Elmore L.W., Holt S.E. (2001). Stable association of hsp90 and p23, but Not hsp70, with active human telomerase. J. Biol. Chem. 276: 15571—15574. PMID 11274138 DOI:10.1074/jbc.C100055200
Haendeler J., Hoffmann J., Brandes R.P., Zeiher A.M., Dimmeler S. (2003). Hydrogen peroxide triggers nuclear export of telomerase reverse transcriptase via Src kinase family-dependent phosphorylation of tyrosine 707. Mol. Cell. Biol. 23: 4598—4610. PMID 12808100 DOI:10.1128/MCB.23.13.4598-4610.2003

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з TERT переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:11730 (англ.) . Процитовано 31 серпня 2017.
↑ UniProt, O14746 (англ.) . Архів оригіналу за 20 липня 2017. Процитовано 31 серпня 2017.