Hem oksigenaza (deciklizacija)

Hem oksigenaza (deciklizacija)
Heme oxygenase I, dimer, Human
Identifikatori
EC broj1.14.99.3
CAS broj9059-22-7
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Hem oksigenaza (deciklizacija) (EC 1.14.99.3, ORP33 proteini, hem oksigenaza, hem oksidaza, hem oksidaza) je enzim sa sistematskim imenom hem,vodonik-donor:kiseonik oksidoreduktaza (alfa-meten-oksidacija, hidroksilacija).[1][2][3][4][5] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

hem + 3 AH2 + 3 O2 {\displaystyle \rightleftharpoons } biliverdin + Fe2+ + CO + 3 A + 3H2O

Za rad ovog enzima je neophodan NAD(P)H i EC 1.6.2.4, NADPH-hemoproteinska reduktaza. Terminalni atomi kiseonika koji nisu inkorporirani u karbonilne grupe pirolnih prstena A i B biliverdina su izvedeni dva zasebna molekula kiseonika.

Reference

  1. ^ Maines, M.D., Ibrahim, N.G. and Kappas, K. (1977). „Solubilization and partial purification of heme oxygenase from rat liver”. J. Biol. Chem. 252: 5900—5903. PMID 18477. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  2. ^ Sunderman, F.W., Jr., Downs, J.R., Reid, M.C. and Bibeau, L.M. (1982). „Gas-chromatographic assay for heme oxygenase activity”. Clin. Chem. 28: 2026—2032. PMID 6897023. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  3. ^ Yoshida, T., Takahashi, S. and Kikuchi, J. (1974). „Partial purification and reconstitution of the heme oxygenase system from pig spleen microsomes”. J. Biochem. (Tokyo). 75: 1187—1191. PMID 4370250. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  4. ^ Noguchi, M., Yoshida, T. and Kikuchi, G. (1979). „Specific requirement of NADPH-cytochrome c reductase for the microsomal heme oxygenase reaction yielding biliverdin IX α”. FEBS Lett. 98: 281—284. PMID 105935. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  5. ^ Lad, L., Schuller, D.J., Shimizu, H., Friedman, J., Li, H., Ortiz de Montellano, P.R. and Poulos, T.L. (2003). „Comparison of the heme-free and -bound crystal structures of human heme oxygenase-1”. J. Biol. Chem. 278: 7834—7843. PMID 12500973. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 

Spoljašnje veze

  • Heme+oxygenase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
1.14.11: 2-oksoglutarat1.14.13: NADH ili NADPH
1.14.14: redukuje flavin ili flavoprotein
  • 19A1
  • 2D6
  • 2E1
1.14.15: redukuje gvožđe-sumporni protein
1.14.16: redukuje pteridin (BH4 zavisni)1.14.17: redukuje askorbat1.14.18-19: drugi
1.14.99 - razno
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija