DPM1

Identifikatori

Alijasi

DPM1

Spoljašnji ID

OMIM: 603503 MGI: 1330239 HomoloGene: 2865 GeneCards: DPM1

Genska lokacija (miš)

Hr.	Chromosome 2 (mouse)^[1]

Band	2\|2 H3	Start	168,050,968 bp^[1]
Band	2\|2 H3	Kraj	168,072,511 bp^[1]

Obrazac RNK izražavanja

More reference expression data

Genska ontologija
Molecular function	• transferase activity • glycosyltransferase activity • dolichyl-phosphate beta-D-mannosyltransferase activity • GO:0001948, GO:0016582 везивање за протеине плазме • dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase activity
Cellular component	• endoplasmic reticulum membrane • мембрана • ендоплазматични ретикулум • dolichol-phosphate-mannose synthase complex • једро
Biological process	• protein O-linked mannosylation • protein N-linked glycosylation via asparagine • GO:0033578, GO:0033577, GO:0033575, GO:0033576 protein glycosylation • GPI anchor biosynthetic process • protein mannosylation • dolichol metabolic process
Sources:Amigo / QuickGO

Ortolozi

Vrste

Čovek

Miš

Entrez


8813


13480

Ensembl


ENSG00000000419


ENSMUSG00000078919

UniProt


O60762


O70152

RefSeq (mRNA)


NM_003859 NM_001317034 NM_001317035 NM_001317036


NM_010072 NM_001310084

RefSeq (protein)


NP_001303963 NP_001303964 NP_001303965 NP_003850


NP_001297013 NP_034202

Location (UCSC)

n/a

Chr 2: 168.05 – 168.07 Mb

PubMed search

^[2]

^[3]

Wikidata

View/Edit Human

View/Edit Mouse

Dolihol-fosfat manoziltransferaza je enzim koji je kod ljudi kodiran DPM1 genom.^[4]^[5]^[6]

Funkcija

Dolihol-fosfatna manoza (Dol-P-Man) služi kao donator manozilnih ostataka na lumenalnoj strani endoplazmatskog retikuluma (ER). Nedostatak Dol-P-Man rezultira defektnom površinskom ekspresijom GPI-usidrenih proteina. Dol-P-Man se sintetiše iz GDP-manoze i dolihol-fosfata na citosolnoj strani ER pomoću enzima dolihil-fosfat manoziltransferaze. Humanom DPM1 nedostaje karboksi-terminalni transmembranski domen i signalna sekvenca, i regulisan je pomoću DPM2.^[6]

Model organisms

Modelni organizmi su korišćeni u proučavanju funkcije DPM1. Uslovna nokaut linija miša pod nazivom Dpm1^{tm1b(KOMP)Wtsi} je generisana na Velkaom Trast Sanger institutu.^[7] Mužjaci i ženke su podvrgnuti standardizovanom fenotipskom pregledu^[8] da bi se utvrdili efekti delecije.^[9]^[10]^[11]^[12]

Reference

^ ^а ^б ^в GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000078919 - Ensembl, May 2017
^ „Human PubMed Reference:”. National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^ „Mouse PubMed Reference:”. National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^ Colussi PA, Taron CH, Mack JC, Orlean P (јул 1997). „Human and Saccharomyces cerevisiae dolichol phosphate mannose synthases represent two classes of the enzyme, but both function in Schizosaccharomyces pombe”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 94 (15): 7873—8. Bibcode:1997PNAS...94.7873C. PMC 21522 . PMID 9223280. doi:10.1073/pnas.94.15.7873 . CS1 одржавање: Формат датума (веза)
^ Tomita S, Inoue N, Maeda Y, Ohishi K, Takeda J, Kinoshita T (април 1998). „A homologue of Saccharomyces cerevisiae Dpm1p is not sufficient for synthesis of dolichol-phosphate-mannose in mammalian cells”. The Journal of Biological Chemistry. 273 (15): 9249—54. PMID 9535917. doi:10.1074/jbc.273.15.9249. CS1 одржавање: Формат датума (веза)
^ ^а ^б „Entrez Gene: DPM1 dolichyl-phosphate mannosyltransferase polypeptide 1, catalytic subunit”.
^ Gerdin AK (2010). „The Sanger Mouse Genetics Programme: high throughput characterisation of knockout mice”. Acta Ophthalmologica. 88: 925—7. S2CID 85911512. doi:10.1111/j.1755-3768.2010.4142.x.
^ „International Mouse Phenotyping Consortium”.
^ Skarnes WC, Rosen B, West AP, Koutsourakis M, Bushell W, Iyer V, Mujica AO, Thomas M, Harrow J, Cox T, Jackson D, Severin J, Biggs P, Fu J, Nefedov M, de Jong PJ, Stewart AF, Bradley A (јун 2011). „A conditional knockout resource for the genome-wide study of mouse gene function”. Nature. 474 (7351): 337—42. PMC 3572410 . PMID 21677750. doi:10.1038/nature10163. CS1 одржавање: Формат датума (веза)
^ Dolgin E (јун 2011). „Mouse library set to be knockout”. Nature. 474 (7351): 262—3. PMID 21677718. doi:10.1038/474262a . CS1 одржавање: Формат датума (веза)
^ Collins FS, Rossant J, Wurst W (јануар 2007). „A mouse for all reasons”. Cell. 128 (1): 9—13. PMID 17218247. S2CID 18872015. doi:10.1016/j.cell.2006.12.018 . CS1 одржавање: Формат датума (веза)
^ White JK, Gerdin AK, Karp NA, Ryder E, Buljan M, Bussell JN, Salisbury J, Clare S, Ingham NJ, Podrini C, Houghton R, Estabel J, Bottomley JR, Melvin DG, Sunter D, Adams NC, Tannahill D, Logan DW, Macarthur DG, Flint J, Mahajan VB, Tsang SH, Smyth I, Watt FM, Skarnes WC, Dougan G, Adams DJ, Ramirez-Solis R, Bradley A, Steel KP (јул 2013). „Genome-wide generation and systematic phenotyping of knockout mice reveals new roles for many genes”. Cell. 154 (2): 452—64. PMC 3717207 . PMID 23870131. doi:10.1016/j.cell.2013.06.022. CS1 одржавање: Формат датума (веза)

Literatura

Maeda Y, Tomita S, Watanabe R, Ohishi K, Kinoshita T (септембар 1998). „DPM2 regulates biosynthesis of dolichol phosphate-mannose in mammalian cells: correct subcellular localization and stabilization of DPM1, and binding of dolichol phosphate”. The EMBO Journal. 17 (17): 4920—9. PMC 1170821 . PMID 9724629. doi:10.1093/emboj/17.17.4920. CS1 одржавање: Формат датума (веза)
Kim S, Westphal V, Srikrishna G, Mehta DP, Peterson S, Filiano J, Karnes PS, Patterson MC, Freeze HH (јануар 2000). „Dolichol phosphate mannose synthase (DPM1) mutations define congenital disorder of glycosylation Ie (CDG-Ie)”. The Journal of Clinical Investigation. 105 (2): 191—8. PMC 377427 . PMID 10642597. doi:10.1172/JCI7302. CS1 одржавање: Формат датума (веза)
Imbach T, Schenk B, Schollen E, Burda P, Stutz A, Grunewald S, Bailie NM, King MD, Jaeken J, Matthijs G, Berger EG, Aebi M, Hennet T (јануар 2000). „Deficiency of dolichol-phosphate-mannose synthase-1 causes congenital disorder of glycosylation type Ie”. The Journal of Clinical Investigation. 105 (2): 233—9. PMC 377434 . PMID 10642602. doi:10.1172/JCI8691. CS1 одржавање: Формат датума (веза)
Maeda Y, Tanaka S, Hino J, Kangawa K, Kinoshita T (јун 2000). „Human dolichol-phosphate-mannose synthase consists of three subunits, DPM1, DPM2 and DPM3”. The EMBO Journal. 19 (11): 2475—82. PMC 212771 . PMID 10835346. doi:10.1093/emboj/19.11.2475. CS1 одржавање: Формат датума (веза)
García-Silva MT, Matthijs G, Schollen E, Cabrera JC, Sanchez del Pozo J, Martí Herreros M, Simón R, Maties M, Martín Hernández E, Hennet T, Briones P (2005). „Congenital disorder of glycosylation (CDG) type Ie. A new patient”. Journal of Inherited Metabolic Disease. 27 (5): 591—600. PMID 15669674. S2CID 5878710. doi:10.1023/B:BOLI.0000042984.42433.d8.
Ashida H, Maeda Y, Kinoshita T (јануар 2006). „DPM1, the catalytic subunit of dolichol-phosphate mannose synthase, is tethered to and stabilized on the endoplasmic reticulum membrane by DPM3”. The Journal of Biological Chemistry. 281 (2): 896—904. PMID 16280320. doi:10.1074/jbc.M511311200 . CS1 одржавање: Формат датума (веза)
Olsen JV, Blagoev B, Gnad F, Macek B, Kumar C, Mortensen P, Mann M (новембар 2006). „Global, in vivo, and site-specific phosphorylation dynamics in signaling networks”. Cell. 127 (3): 635—48. PMID 17081983. S2CID 7827573. doi:10.1016/j.cell.2006.09.026 . CS1 одржавање: Формат датума (веза)
Ewing RM, Chu P, Elisma F, Li H, Taylor P, Climie S, McBroom-Cerajewski L, Robinson MD, O'Connor L, Li M, Taylor R, Dharsee M, Ho Y, Heilbut A, Moore L, Zhang S, Ornatsky O, Bukhman YV, Ethier M, Sheng Y, Vasilescu J, Abu-Farha M, Lambert JP, Duewel HS, Stewart II, Kuehl B, Hogue K, Colwill K, Gladwish K, Muskat B, Kinach R, Adams SL, Moran MF, Morin GB, Topaloglou T, Figeys D (2007). „Large-scale mapping of human protein-protein interactions by mass spectrometry”. Molecular Systems Biology. 3 (1): 89. PMC 1847948 . PMID 17353931. doi:10.1038/msb4100134.

Spoljašnje veze

GeneReviews/NCBI/NIH/UW entry on Congenital Disorders of Glycosylation Overview

Transferaze: glikoziltransferaze (EC 2.4)

2.4.1: Heksozil-
transferaze

Glukozil-	Fosforilaza Skrob Glikogen Mio- Glikogenska sintaza Enzim razgradnje glikogenskih grana Enzim glikogenskog grananja 1,3-Beta-glukan sintaza Keramidna glukoziltransferaza
Galaktozil-	Laktozna sintaza B-N-acetilglukozaminil-glikopeptid b-1,4-galaktoziltransferaza Glikoprotein-N-acetilgalaktozamin 3-b-galaktoziltransferaza (C1GALT1)
Glukuronozil-	B3GAT1 B3GAT2 B3GAT3 UGT1A1 UGT1A3 UGT1A4 UGT1A5 UGT1A6 UGT1A7 UGT1A8 UGT1A9 UGT1A10 UGT2A1 UGT2A2 UGT2A3 UGT2B4 UGT2B7 UGT2B10 UGT2B11 UGT2B15 UGT2B17 UGT2B28 Hijaluronan sintaza: HAS1 HAS2 HAS3
Fukozil-	POFUT1 POFUT2 FUT1 FUT2 FUT3 FUT4 FUT5 FUT6 FUT7 FUT8 FUT9 FUT10 FUT11
Manozil-	Dolihil-fosfat-manoza-protein manoziltransferaza POMT1 POMT2 DPM1 DPM3 ALG1 ALG2 ALG3 ALG6 ALG8 ALG9 ALG12

2.4.2: Pentozil-
transferaze

Riboza

ADP-riboziltransferaza	NAD⁺:diftamid ADP-riboziltransferaza Toksin difterije NAD(P)⁺:arginin ADP-riboziltransferaza Pertuzijski toksin Toksin kolere NAD+ ADP-riboziltransferaza Sirtuin
Fosforiboziltransferaza	Adenin fosforiboziltransferaza Hipoksantin fosforiboziltransferaza Uracil fosforiboziltransferaza Amidofosforiboziltransferaza
Drugi	Purin-nukleozid fosforilaza: Timidinska fosforilaza ECGF1