Receptor 1 fibroblastnog faktora rasta

edit
Receptor 1 fibroblastnog faktora rasta‎
Dostupne strukture
1AGW, 1CVS, 1EVT, 1FGI, 1FGK, 1FQ9, 1XR0, 2CR3, 2FGI, 3C4F, 3DPK, 3GQI, 3GQL, 3JS2, 3KRJ, 3KRL, 3KXX, 3KY2, 3OJV, 3RHX, 3TT0, 4F63, 4F64, 4F65, 4NK9, 4NKA, 4NKS
Identifikatori
SimboliFGFR1; BFGFR; CD331; CEK; FGFBR; FGFR-1; FLG; FLT-2; FLT2; HBGFR; HH2; HRTFDS; KAL2; N-SAM; OGD; bFGF-R-1
Vanjski IDOMIM: 136350 MGI: 95522 HomoloGene: 69065 GeneCards: FGFR1 Gene
EC broj2.7.10.1
Ontologija gena
Molekulska funkcija aktivnost proteinske tirozinske kinaze
proteinslp vezivanje
ATP vezivanje
Ćelijska komponenta ekstracelularni region
nukleus
citosol
Biološki proces negativna regulacija transkripcije od promotera RNK polimeraze II
MAPK kaskada
razviće skeletalnog sistema
Pregled RNK izražavanja
podaci
Ortolozi
VrstaČovekMiš
Entrez226014182
EnsemblENSG00000077782ENSMUSG00000031565
UniProtP11362P16092
Ref. Sekv. (iRNK)NM_001174063NM_001079908
Ref. Sekv. (protein)NP_001167534NP_001073377
Lokacija (UCSC)Chr 8:
38.27 - 38.33 Mb
Chr 8:
25.51 - 25.58 Mb
PubMed pretraga[1][2]

Receptor 1 fibroblastnog faktora rasta (FGFR1, receptor 1 bazičnog fibroblastnog faktora rasta, fms-srodna tirozinska kinaza-2 / Pfeiffer sindrom, i CD331) receptorska tirozinska kinaza je čiji ligandi su specifični članovi familije fibroblastnih faktora rasta. FGFR1 je asocirana sa Pfeiffer sindromom.[1]

Funkcija

Protein kodiran ovim genom je član familije receptora fibroblastnih faktora rasta (FGFR) među kojima je aminokiselinska sekvenca visoko konzervirana tokom evolucije. Članovi FGFR familije se međusobno razlikuju po nihovom afinitetu za ligande i tkivnoj distribuciji. Reprezentativni protein pune dužine se sastoji od ekstracelularnog regiona, sastavljenog od tri imunoglobulinu slična domena, jednog hidrofobnog jednoprolaznog membranskog segmenta i citoplazmatičnog tirozinskog kinaznog domena. Ekstracelularna porcija proteina interaguje sa fibroblastnim faktorima rasta, čime se pokreće signalna kaslada koja utiče na mitogenezu i diferencijaciju. Ovaj član familije se vezuje za kisele i bazne fibroblastne faktore rasta.

Interakcije

Receptor 1 fibroblastnog faktora rasta formira interakcije sa GRB14,[2] SHB,[3] FRS2,[4][5][6][7] Klotho,[8] i FGF1.[9][10]

Vidi još

  • Klaster diferencijacije

Reference

  1. Itoh N, Terachi T, Ohta M, Seo MK (June 1990). „The complete amino acid sequence of the shorter form of human basic fibroblast growth factor receptor deduced from its cDNA”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 169 (2): 680–5. DOI:10.1016/0006-291X(90)90384-Y. PMID 2162671. 
  2. Reilly JF, Mickey G, Maher PA (March 2000). „Association of fibroblast growth factor receptor 1 with the adaptor protein Grb14. Characterization of a new receptor binding partner”. J. Biol. Chem. 275 (11): 7771–8. DOI:10.1074/jbc.275.11.7771. PMID 10713090. 
  3. Karlsson T, Songyang Z, Landgren E, Lavergne C, Di Fiore PP, Anafi M, Pawson T, Cantley LC, Claesson-Welsh L, Welsh M (April 1995). „Molecular interactions of the Src homology 2 domain protein Shb with phosphotyrosine residues, tyrosine kinase receptors and Src homology 3 domain proteins”. Oncogene 10 (8): 1475–83. PMID 7537362. 
  4. Yan KS, Kuti M, Yan S, Mujtaba S, Farooq A, Goldfarb MP, Zhou MM (May 2002). „FRS2 PTB domain conformation regulates interactions with divergent neurotrophic receptors”. J. Biol. Chem. 277 (19): 17088–94. DOI:10.1074/jbc.M107963200. PMID 11877385. 
  5. Ong SH, Guy GR, Hadari YR, Laks S, Gotoh N, Schlessinger J, Lax I (February 2000). „FRS2 Proteins Recruit Intracellular Signaling Pathways by Binding to Diverse Targets on Fibroblast Growth Factor and Nerve Growth Factor Receptors”. Mol. Cell. Biol. 20 (3): 979–89. DOI:10.1128/MCB.20.3.979-989.2000. PMC 85215. PMID 10629055. 
  6. Xu H, Lee KW, Goldfarb M (July 1998). „Novel recognition motif on fibroblast growth factor receptor mediates direct association and activation of SNT adapter proteins”. J. Biol. Chem. 273 (29): 17987–90. DOI:10.1074/jbc.273.29.17987. PMID 9660748. 
  7. Dhalluin C, Yan KS, Plotnikova O, Lee KW, Zeng L, Kuti M, Mujtaba S, Goldfarb MP, Zhou MM (October 2000). „Structural basis of SNT PTB domain interactions with distinct neurotrophic receptors”. Mol. Cell 6 (4): 921–9. DOI:10.1016/S1097-2765(05)00087-0. PMID 11090629. 
  8. Urakawa I, Jamazaki Y, Shimada T, Iijima K, Hasegawa H, Okawa K, Fujita T, Fukumoto S, Yameshita T (October 2006). „Klotho converts canonical FGF receptor into a specific receptor for FGF23”. Nature. 444: 770–4. DOI:10.1038/nature05315. PMID 7086194. 
  9. Schlessinger J, Plotnikov AN, Ibrahimi OA, Eliseenkova AV, Yeh BK, Yayon A, Linhardt RJ, Mohammadi M (September 2000). „Crystal structure of a ternary FGF-FGFR-heparin complex reveals a dual role for heparin in FGFR binding and dimerization”. Mol. Cell 6 (3): 743–50. DOI:10.1016/S1097-2765(00)00073-3. PMID 11030354. 
  10. Santos-Ocampo S, Colvin JS, Chellaiah A, Ornitz DM (January 1996). „Expression and biological activity of mouse fibroblast growth factor-9”. J. Biol. Chem. 271 (3): 1726–31. DOI:10.1074/jbc.271.3.1726. PMID 8576175. 

Literatura

  • Weiss J, Sos ML, Seidel D i dr.. (December 2010). „Frequent and focal FGFR1 amplification associates with therapeutically tractable FGFR1 dependency in squamous cell lung cancer”. Sci Transl Med 2 (62): 62ra93. DOI:10.1126/scitranslmed.3001451. PMID 21160078. 
  • Johnson DE, Williams LT (1993). „Structural and functional diversity in the FGF receptor multigene family”. Adv. Cancer Res.. Advances in Cancer Research 60: 1–41. DOI:10.1016/S0065-230X(08)60821-0. ISBN 978-0-12-006660-5. PMID 8417497. 
  • Macdonald D, Reiter A, Cross NC (2002). „The 8p11 myeloproliferative syndrome: a distinct clinical entity caused by constitutive activation of FGFR1”. Acta Haematol. 107 (2): 101–7. DOI:10.1159/000046639. PMID 11919391. 
  • Groth C, Lardelli M (2003). „The structure and function of vertebrate fibroblast growth factor receptor 1”. Int. J. Dev. Biol. 46 (4): 393–400. PMID 12141425. 
  • Wilkie AO (2005). „Bad bones, absent smell, selfish testes: the pleiotropic consequences of human FGF receptor mutations”. Cytokine Growth Factor Rev. 16 (2): 187–203. DOI:10.1016/j.cytogfr.2005.03.001. PMID 15863034. 

Vanjske veze

  • GeneReviews/NIH/NCBI/UW entry on FGFR-Related Craniosynostosis Syndromes
  • GeneReviews/NCBI/NIH/UW entry on Kallmann syndrome
  • MeSH FGFR1+protein,+human
  • Fibroblast growth factor receptor 1 Arhivirano 2011-10-07 na Wayback Machine-u on the Atlas of Genetics and Cytogenetics in Oncology and Haematology
  • FGFR1 human gene location in the UCSC Genome Browser.
  • FGFR1 human gene details in the UCSC Genome Browser.
  • p
  • r
  • u
PDB Galerija
1agw: Kristalna struktura tirozinskog kinaznog domena receptora 1 fibroblastnog faktora rasta u kompleksu sa SU4984 inhibitorom
1agw: Kristalna struktura tirozinskog kinaznog domena receptora 1 fibroblastnog faktora rasta u kompleksu sa SU4984 inhibitorom  
1cvs: Kristalna struktura dimernog FGF2-FGFR1 kompleksa
1cvs: Kristalna struktura dimernog FGF2-FGFR1 kompleksa  
1evt: Kristalna struktura FGF1 u kompleksu sa ekstracelularnim domenom vezivanja liganda FGF receptora 1 (FGFR1)
1evt: Kristalna struktura FGF1 u kompleksu sa ekstracelularnim domenom vezivanja liganda FGF receptora 1 (FGFR1)  
1fgi: Kristalna struktura tirozinskim kinaznim domenom receptora 1 fibroblastnog faktora rasta u kompleksu sa SU5402 inhibitorom
1fgi: Kristalna struktura tirozinskim kinaznim domenom receptora 1 fibroblastnog faktora rasta u kompleksu sa SU5402 inhibitorom  
1fgk: Kristalna struktura tirozinskog kinaznog domena receptora 1 fibroblastnog faktora rasta
1fgk: Kristalna struktura tirozinskog kinaznog domena receptora 1 fibroblastnog faktora rasta  
1fq9: Kristalna struktura tercijarnog kompleksa FGF2-FGFR1-heparin
1fq9: Kristalna struktura tercijarnog kompleksa FGF2-FGFR1-heparin  
2ckn: NMR struktura prvog IG modula mišjeg FGFR1
2ckn: NMR struktura prvog IG modula mišjeg FGFR1  
2cr3: Kristalna struktura prvog Ig-sličnog domena ljudskog receptora 1 fibroblastnog faktora rasta
2cr3: Kristalna struktura prvog Ig-sličnog domena ljudskog receptora 1 fibroblastnog faktora rasta  
2fgi: Kristalna struktura tirozinskog kinaznog domena FGF receptora 1 u kompleksu sa inhibitorom PD173074
2fgi: Kristalna struktura tirozinskog kinaznog domena FGF receptora 1 u kompleksu sa inhibitorom PD173074  
  • p
  • r
  • u
  • p
  • r
  • u
Receptori faktora rasta
EGFR • ERBB2 • ERBB3 • ERBB4
IGF1R • INSR • INSRR
CSF1R • FLT3 • KIT • PDGFR (PDGFRA, PDGFRB)
FGFR1 • FGFR2 • FGFR3 • FGFR4
VEGFR1 • VEGFR2 • VEGFR3 • VEGFR4
MET • RON
NTRK1 • NTRK2 • NTRK3
EPH receptorska familija
EPHA1 • EPHA2 • EPHA3 • EPHA4 • EPHA5 • EPHA6 • EPHA7 • EPHA8 • EPHB1 • EPHB2 • EPHB3 • EPHB4 • EPHB5 • EPHB6 • EPHX
LTK receptorska familija
LTK • ALK
TIE receptorska familija
TIE • TEK
ROR receptorska familija
ROR1 • ROR2
DDR receptorska familija
DDR1 • DDR2
PTK7 receptorska familija
RYK receptorska familija
MuSK receptorska familija
ROS receptorska familija
ROS1
AATYK receptorska familija
AATYK • AATYK2 • AATYK3
AXL receptorska familija
AXL • MER • TYRO3
RET receptorska familija
nekategorisani
  • p
  • r
  • u
ABL familija
ABL1 • ARG
ACK familija
ACK1 • TNK1
CSK familija
CSK • MATK
FAK familija
FAK • PYK2
FES familija
FES • FER
FRK familija
FRK • BRK • SRMS
JAK familija
JAK1 • JAK2 • JAK3 • TYK2
SRC-A familija
SRC • FGR • FYN • YES1
SRC-B familija
BLK • HCK • LCK • LYN
TEC familija
TEC • BMX • BTK • ITK • TXK
SYK familija
SYK • ZAP70
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
  • p
  • r
  • u
1-50
CD1 (a-c, 1A, 1D, 1E) • CD2 • CD3 (γ, δ, ε) • CD4 • CD5 • CD6 • CD7 • CD8 (a) • CD9 • CD10 • CD11 (a, b, c) • CD13 • CD14 • CD15 • CD16 (A, B) • CD18 • CD19 • CD20 • CD21 • CD22 • CD23 • CD24 • CD25 • CD26 • CD27 • CD28 • CD29 • CD30 • CD31 • CD32 (A, B) • CD33 • CD34 • CD35 • CD36 • CD37 • CD38 • CD39 • CD40 • CD41 • CD42 (a, b, c, d) • CD43 • CD44 • CD45 • CD46 • CD47 • CD48 • CD49 (a, b, c, d, e, f) • CD50
51-100
CD51 • CD52 • CD53 • CD54 • CD55 • CD56 • CD57 • CD58 • CD59 • CD61 • CD62 (E, L, P) • CD63 • CD64 (A, B, C) • CD66 (a, b, c, d, e, f) • CD68 • CD69 • CD70 • CD71 • CD72 • CD73 • CD74 • CD78 • CD79 (a, b) • CD80 • CD81 • CD82 • CD83 • CD84 • CD85 (a, d, e, h, j, k) • CD86 • CD87 • CD88 • CD89 • CD90 • CD91- CD92 • CD93 • CD94 • CD95 • CD96 • CD97 • CD98 • CD99 • CD100
101-150
CD101 • CD102 • CD103 • CD104 • CD105 • CD106 • CD107 (a, b) • CD108 • CD109 • CD110 • CD111 • CD112 • CD113 • CD114 • CD115 • CD116 • CD117 • CD118 • CD119 • CD120 (a, b) • CD121 (a, b) • CD122 • CD123 • CD124 • CD125 • CD126 • CD127 • CD129 • CD130 • CD131 • CD132 • CD133 • CD134 • CD135 • CD136 • CD137 • CD138 • CD140b • CD141 • CD142 • CD143 • CD144 • CD146 • CD147 • CD148 • CD150
151-200
CD151 • CD152 • CD153 • CD154 • CD155 • CD156 (a, b, c) • CD157 • CD158 (a, d, e, i, k) • CD159 (a, c) • CD160 • CD161 • CD162 • CD163 • CD164 • CD166 • CD167 (a, b) • CD168 • CD169 • CD170 • CD171 • CD172 (a, b, g) • CD174 • CD177 • CD178 • CD179 (a, b) • CD181 • CD182 • CD183 • CD184 • CD185 • CD186 • CD191 • CD192 • CD193 • CD194 • CD195 • CD196 • CD197 • CDw198 • CDw199 • CD200
201-250
CD201 • CD202b • CD204 • CD205 • CD206 • CD207 • CD208 • CD209 • CDw210 (a, b) • CD212 • CD213a (1, 2) • CD217 • CD218 (a, b) • CD220 • CD221 • CD222 • CD223 • CD224 • CD225 • CD226 • CD227 • CD228 • CD229 • CD230 • CD233 • CD234 • CD235 (a, b) • CD236 • CD238 • CD239 • CD240CE • CD241 • CD243 • CD244 • CD246 • CD247- CD248 • CD249
251-300
CD252 • CD253 • CD254 • CD256 • CD257 • CD258 • CD261 • CD262 • CD264 • CD265 • CD266 • CD267 • CD268 • CD269 • CD271 • CD272 • CD273 • CD274 • CD275 • CD276 • CD278 • CD279 • CD280 • CD281 • CD282 • CD283 • CD284 • CD286 • CD288 • CD289 • CD290 • CD292 • CDw293 • CD294 • CD295 • CD297 • CD298 • CD299
301-350
CD300A • CD301 • CD302 • CD303 • CD304 • CD305 • CD306 • CD307 • CD309 • CD312 • CD314 • CD315 • CD316 • CD317 • CD318 • CD320 • CD321 • CD322 • CD324 • CD325 • CD326 • CD328 • CD329 • CD331 • CD332 • CD333 • CD334 • CD335 • CD336 • CD337 • CD338 • CD339 • CD340 • CD344 • CD349 • CD350